Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 38

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 32 33 34 35 36 37 < 38 > 39 40 41 42 43 44 .. 278 >> Следующая

гидролаза 600
573 3.5.2.6 р-Лактамаза II Bacillus сегеив 569/Н 35,6 1ц.,гл. 6-7 Zn L1193---1195 J
574 3.5.2.11 Лизинлактамаза Cryptococcus sp. 250 (4?*63) [1196]
^Сокращений1 ц. - цепь; гл, гликопротеин; о. - известна первичная отруктура; число цепей дано в скобках,
например, 2ц.(128,95) - две цепи с молекллгрной массой 128 и 95 кДа; для субъединичных белков дано число
субъединиц и их молекулярная масса, например, (205) - две субъединицы по 35 кда.
*‘Курсивом даны ссылки, содержащие информацию о первичной структуре.
1 1 1 1 ---
Глава вторая. Фериенты
вая протеаза из морской звезды Lermasterlcs imbricata не подавляется белковым ингибитором, тогда как все сводные с ней трипсиноподобные протеазы очень чувствительны к этому ингибитору [1841.
Другой достаточно общий признак сериновых амидгидролаз тот, что большинство их функционирует в нейтральной или слабощелочной среде. Однако такие же ферменты есть среди металлсодержащих амидгидролаз.
К сериновым протеасам относятся многие весьма важные ферменты. Здесь можно отметить протеазы системы свертывания крови (см. табл.12), протеазы системы комплемента, т.е. системы первичного иммунного ответа у позвоночных, важные ферменты пищеварительного тракта - энтерслептид1.за, трипсин, химотрипсин и др. Среди сериновых амидгидролаз встречаются ферменты относительно небольшой молекулярной массы (12-15 кДа), а также сложные, построенные из многих субъединиц ферменты (500-600 кДа). Среди этих ферментов встречаются и такие, которые чувствительны не только к ДИФ, но и к реагентам на тиоловую группу.
Цистеиновые амидгидролазы (см. обзор: [1851) ингибируются реагентами, специфически взаимодействующими с БП-группой остатка цистеина: N-этилмале-инимидом (N-ЭМИ), йодацетатом, п-хлормеркурийбензоатом и др. Обычно ферменты этой группы активируются меркаптанами и другими тиолсодержащими веществами. Однако этот тест неоднозначен, так как тиолы могут реагировать с ди-сульфидными связями в белке, что часто приводит к снижению каталитической активности. Большинство цистеиновых амидгидролаз функционирует в слабокислой и нейтральной средах (pH 5-7), однако встречаются ферменты этой группы, способные функционировать и при слабощелочных значениях pH.
К цистеиновым амидгидролазам принадлежат многие фермент" растительного происхождения: папаин, фицин, бромелаин, пептидазы А и В и др., а также ряд лизосомальных ферментов: катепсины В, Ъ, Н и др. Значительный интерес представляют Са+-зависимые протеазы - калпаины (см. обзор: 11861).
Аспартатные амидгидролазы в большинстве своем функционируют при кислых значениях pH. Исключение составляет фермент плазмы крови ренин, способный катализировать гидролиз амидов при pH 6-7. Активность аспартатных амидгид-ролаз подавляется диазокетонами (например, диазооксонорлейцином и др.), некоторыми эпоксисоединениями и микробным ингибитором пепстатином. Среди этой группы ферментов есть несколько нечувствительных к пепстатину. Особенно интересен фермент из Scytalldlvm llgnicolum. Показано (см.разд.2.6.3), что в активном центре этого фермента функционирует остаток не аспарагиновой, а глутаминовой кислоты.. В этой связи старое название этой группы карбоксильные амидгидролазы - представляется более оправданным.
К аспартатным протеазам относятся все пищеварительные ферменты желудка (пепсины), некоторые лизосомальные протеазы (катепсины Ь и Е) и многие протеиназы низьиу грибов. Интереснейшими предстах .ителями этой группы ферментов являются протеазы ретровирусов, в том числе вируса иммунодефицита человеке
Одну из больших групп амидгидролаз составляют металлсодержащие ферменты. Они содержат в своем составе ионы цинка, кобальта или марганца. Некоторые из них (например, термолизин) содержа1*1 наряду с одним из этих, металлов также ионы кальция, играющегс важную роль в стабилизации пространственно? структуры фермента. Известно несколько ферментов этой группы, у котошу Са2+ или Mg^+ являются единственными металлами, важными для катализе
Все металлсодержащие амидгидро лаг-i инактивируются хелатирующими реагентами, такими, как этилендиаминтетрауксусная кислста (ЭДТА) или о-феьантро-лин. Инактивация эта чаще всего обратима, т.е. добавление иона металла восстанавливает активность.
Следует отметить, что и среди других типов амидгидролаз существуют металлсодержащие (обычно Са2+ или Mg'3"*") ферменты. Однако в этих случаях металл, по-видимому, непосредственно не участвует в каталитическом акте и играет вспомогательную роль.
Большинство пептидаз (КФ 3.4.11-17) относится к груше металлсодержащих амидгидролаз. Интересную группу составляют аминопептидазы ворсинок тонкого кишечника и почечных канальцев. Это в большинстве своем мембранно-связанные ферменты, локализованные так, что почти вся молекула вместе с активным центром расположена на поверхности мембраны, однако часть ее (4-5 кДа) образует "якорь", пронизывающий липидную мембрану.
Предыдущая << 1 .. 32 33 34 35 36 37 < 38 > 39 40 41 42 43 44 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed