Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Антонов В.К. -> "Химия протеолиза " -> 132

Химия протеолиза - Антонов В.К.

Антонов В.К. Химия протеолиза — М.: Наука, 1991. — 504 c.
Скачать (прямая ссылка): himiyaprotezana1991.djvu
Предыдущая << 1 .. 126 127 128 129 130 131 < 132 > 133 134 135 136 137 138 .. 278 >> Следующая

Таблица 63. Микробные ингибиторы амидгидролаз
Название * Ингибируемый Kt, нМ
Структура фермент или(1__ мкг/мл)
bvJ
Лейпептин RCOLeuLeuArgH Трипсин 130
Плазмин (100)
Катепсин В (0,44)
Акрозин 70
Папаин (0,08)
Антипаин NCph-ArgLeuArgH Трипсин (0,26)
Катепсин А (1,2)
Катепсин В (0,6)
Плазмин (93)
Папаин (0,16)
Химостатин NCph-Pgl-XaaPheH Химотрипсин (0,15)
Xaa=Leu (A), He (В), Val (С) Катепсин А (62,5)
Катепсин В (2,6)
Катепсин D (49)
Папаин (7,5)
Эластатиналь NCle-Pgl-GlnAlaH Эластаза 240
Пепстатин RCOValStaAlaStaOH Пепсин 1
(R=i-Pr,Ac,Lac) Катепсин D 10
Ренин 0,13
Гастриксин 100
Протеаза ВМЧ-1 20
Е-64 Eps-LeuAbg Катепсин D (240)
Е-б4с Eps-beuDmpa Катепсин Ъ (110)
Лохистатин EtO-Eps-beuDmpa Папаин -
Бестатин Pab-LeuOH Аминопепти- (160)
даза В (32)
Лейцинамино-
пептидаза
Фосфоамидон 6-dMan-PLeuTrpOH Термолизин 28
Амастатин Dst-ValValAspOH Аминопепти- (0,54)
даза А
Арфаменин ^ [Arg-CH2CH (CH2C6H40H )COOH Лейцинамино- (0,5)
tS.fl] пептидаза (0,002)
Аминопепти- (5,2)
даза В
Карбоксипеп-
тидаза А
Фороксимитин Oav-Ser-dkOav Дипептидил- (7,0)
карбоксипеп-
тидаза
‘Сокращения см. выше, а также: ArgH - аргиналь; NCph - в образовании
амидной связи участвует HNCOOH группа; PheH - фенилаланиналь;
NCle - N-карбокси-[S]-лейцин; А1аН - аланиналь; Ерв - епоксиянтарная
кислота; Abg - 4-гуанидино-1-аминобучан; Dmpa - 3,3-диметил-1-
-аминопропан; 6-dMan - б-дезоксиманнопиранозил-1-фосфат;
dkOav - дикетопиперазин Oav.
¦ . 1
Для ряда микробных ингибиторов амидгвдролаз проведены интересные струк-турно-функциональные исследования. Так, было изучено действие различных аналогов и производных пепстатина [2723V27271. Оказалось, что этерификация
С-концевой группы не влияет на его ингибиторные свойства. Однако ацетилиро-вание или удаление р-оксигруппы в остатке аминокислоты статина снижает активность примерно в 1000 раз [27241. Некоторые фрагменты пепстатина - все еще веиьма сильные ингибиторы (К{<«3.10"6 М) [27251. Предполагается, что ингибиторная активность пепстатина обусловлена сходством его структуры со структурой переходного состояния в реакциях, катализируемых аспартатными протеазами (об аналогах переходных состояний см. разд.5.9.7) [27251- Сходные представления существуют в отношении фосфоамидона [27281. Пепстатины, отличающиеся ацильной группой (И=изо-валерил, ацетил, лактил), по-разному ингибируют аспартатные прот^иназы [27291. Так, протеаза вируса ВМЧ-1 слабо подавляется изовалерилпепстатином (Я{»1¦10~4 М) [27301, тогда как ацетил-пепстатин весьма эффективен (К{«20 нМ при pH.4,7) [27311- [27311-
Различные производные эпоксидного ингибитора цистеиновых протеаз Е-64 были исследованы [2720,2732-27351 в отношении скорости ингибирования папаи-на и катепсинов В и Н. Последний реагирует с Е-64 существенно медленнее, чем первые два фермента. Исследование различных стереоизомеров и аналогов бестатина [2717,2736,27371 показало важность конфигурации атома С-3 в остатке 3-амино-2-окси-4-фенилмасляной кислоты. Конфигурация остальных асимметрических атомов бестатина мало сказывается на активности.
Предыдущая << 1 .. 126 127 128 129 130 131 < 132 > 133 134 135 136 137 138 .. 278 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed