Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Албертс Б. -> "Молекулярная биология клетки " -> 138

Молекулярная биология клетки - Албертс Б.

Албертс Б., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки — М.: Мир, 1994. — 504 c.
ISBN 5-03-001985-5
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiya1994.djvu
Предыдущая << 1 .. 132 133 134 135 136 137 < 138 > 139 140 141 142 143 144 .. 251 >> Следующая

могут передвигаться, но любые выделяемые В-клеткой антитела будут
диффундировать и покрывать поверхность всех БЭ, находящихся поблизости.
Такие покрытые антителами эритроциты можно лизировать, добавив комплемент
(разд. 18.5). Таким образом, присутствие каждой выделяющей антитела
клетки обнаруживается по прозрачному пятну ("бляшке") в темном слое БЭ.
Аналогичный метод можно использовать для подсчета клеток, вырабатывающих
антитела к другим антигенам, таким как белки или полисахариды, если
присоединить эти антигены к поверхности бараньих эритроцитов.
Вторым важным успехом было установление того факта, что можно заставить
В-клетки вырабатывать антитела, приводя их в контакт с антигеном в
культуре, где можно контролировать взаимодействия клеток и условия среды.
В результате удалось выяснить, что для стимуляции секреции антител В-
лимфоцитами под действием большинства антигенов необходимы еще Т-
лимфоциты и специализированные антиген-представляющие клетки;
происходящие при этом межклеточные взаимодействия будут описаны позже
(разд. 18.6.12).
18.2.3. Антитела имеют два идентичных антиген-связывающих участка [11]
Простейшие молекулы антител имеют форму буквы Y с двумя идентичными
антиген-связывающими участками - по одному на конце каждой из двух
"ветвей" (рис. 18-12). Поскольку таких участков два, эти антитела
называют бивалентными. Такие антитела могут сшивать молекулы антигена в
обширную сеть, если каждая молекула антигена имеет три или большее число
антигенных детерминант (рис. 18-13). Достигнув определенных размеров,
такая сеть выпадает из раствора. Тенденция больших иммунных комплексов к
осаждению (преципитации) удобна для выявления антител и антигенов.
Эффективность реакций связывания и сшивания антигена значительно
возрастает благодаря гибкому шар-
Рис. 18-13. Поскольку антитела имеют два идентичных антиген-связывающих
участка, они могут сшивать антигены. Типы образующихся комплексов
антиген-антитело зависят от числа антигенных детерминант у антигена.
Здесь показано связывание антитела одного вида (моноклонального антитела)
с антигенами, имеющими одну, две или три одинаковые антигенные
детерминанты. Антигены с двумя детерминантами могут образовывать с
антителами небольшие циклические комплексы или линейные цепи, а антигены
с тремя или большим числом детерминант могут формировать обширные
трехмерные сети, легко выпадающие в осадок.
230
Рис. 18-14. Шарнирный участок молекулы антитела повышает эффективность
связывания молекул антигена и сшивания их друг с другом
Дм ТИГГННЛЛ I Ми 'ЯН'
.;ta;rh- |рный , н.1 то-Могв*" у Лы <1 н ти тс па
мирному участку антитела: он позволяет изменять расстояние межд> двумя
антиген-связывающими участками (рис. 18-14)
Защитное действие антител объясняется не просто их способностью связывать
антиген. Они выполняют и целый ряд других функций, в которых участвует
"хвост" Y-образной молекулы. Эта область молекулы определяет, что
произойдет с антигеном, когда он будет связан. Благодаря особенностям
биосинтеза иммуноглобулинов антитела с одинаковыми антиген-связывающими
участками могут иметь весьма разные "хвостовые" области (разд. 18.4.7),
каждая из которых придает антителам особые функциональные свойства,
например способность активировать комплемент (разд. 18.5.1) или
присоединяться к фагоцитирующим клеткам (разд. 18.2.5).
18.2.4. Молекула антитела состоит из двух идентичных легких цепей и
двух идентичных тяжелых цепей [14]
Основную структурную единицу в молекуле антитела образуют четыре
полипептидные цепи - две идентичные легкие (L-цепи, каждая примерно из
220 аминокислот) и две идентичные тяжелые (Н-цепи, каждая примерно из 440
аминокислот). Все четыре цепи соединены между собой нековалентными и
ковалентными (дисульфидными) связями. Молекула состоит из двух одинаковых
половинок, имеющих идентичные антиген-связывающие участки; связывающая
антиген поверхность обычно образуется при участии одной L- и одной Н-цепи
(рис. 18-15).
Протеолитические ферменты папаин и пепсин расщепляют молекулы антител на
различные характерные фрагменты. Папаин дает два отдельных идентичных
Fab-фрагмента (Fab - сокращение слов fragment antigen binding), каждый из
которых обладает одним антиген-связывающим участком, и один Fc-фрагмент
(Fc означает "кристаллизующийся фрагмент", от crystallizable). Пепсин
дает один крупный F(ab')2-фрагмент, состоящий из двух ковалентно
связанных Р(аЬ')-фрагментов (каждый из которых немного больше, чем Fab-
фрагмент), и много мелких фрагментов (рис. 18-16). Поскольку Р(аЬ')2-
фрагменты бивалентны, они в отличие от моновалентных Fab-фрагментов
сохраняют способность сшивать антигены и образовывать пренипитаты Ни один
из этих
Рис. 18-15. Типичная молекула антитела состоит из двух идентичных тяжелых
(Н) и двух идентичных легких (L) цепей. Обратите внимание, что антиген-
связывающие участки формируются за счет комплекса N-концевых областей L-и
Н-цепей, а "хвостовую" и шарнирную области образуют только Н-цепи. Каждая
Предыдущая << 1 .. 132 133 134 135 136 137 < 138 > 139 140 141 142 143 144 .. 251 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed